感染人数超SARS十倍,新冠病毒为啥这么容易人传人?

 电子显微镜拍摄的新冠病毒。图片来源:NIH 电子显微镜拍摄的新冠病毒。图片来源:NIH 电子显微镜拍摄的新冠病毒。图片来源:NIH 电子显微镜拍摄的新冠病毒。图片来源:NIH

来源:小柯生命

新冠病毒在全球的感染人数已接近10万人,比严重急性呼吸系统综合征(SARS)冠状病毒更易传人。

目前,感染新冠病毒的人数已是感染SARS病毒的十倍多。

那么,是什么让新冠病毒如此容易人传人呢?全球科学家正在竞相揭开这一谜底。

3月6日发表于《自然》的一篇文章就这一问题采访了国内外的科学家。

他们中很多人表示,新冠病毒表面的一种蛋白质或许在其中发挥重要作用,这为药物阻断该病原体提供了潜在的靶点。

不过,研究人员表示,现在确定其作用还为时过早。

《中国科学报》记者对其中的主要观点和相关科研进展进行了梳理。

不一样的刺突侵入

在感染人细胞时,冠状病毒会利用一种“刺突”蛋白与人体细胞膜结合,这一过程由特定的细胞酶激活。

对新冠病毒的基因组分析显示,它的刺突蛋白不同于其他冠状病毒近亲,其刺突蛋白上有一个位点是由一种叫作弗林(Furin)的宿主细胞酶激活的。

华中科技大学结构生物学家李华说,这很重要。

研究发现Furin存在于肺、肝脏和小肠等很多人体组织,这意味着新冠病毒有可能攻击多个器官。

这一发现可以解释在新冠病毒感染者身上观察到的一些症状,如肝功能衰竭。

2月23日,李华与合作者在预印本服务器ChinaXiv上发表了一份病毒遗传分析报告。

他们表示,与此相对,SARS以及其他与新冠病毒同属的冠状病毒则没有Furin激活位点。

纽约康奈尔大学病毒学家Gary Whittaker表示,Furin激活位点“使病毒侵入细胞的方式与SARS非常不同,可能会影响病毒的稳定性,从而影响传播”。

其团队2月18日在bioRxiv上发表了另一篇关于冠状病毒刺突蛋白的结构分析。

若干其他研究小组也确定了新冠病毒的这一激活位点,会使它更有效地在人际传播。

他们指出,这些位点也存在于其他容易在人与人之间传播的病毒中,包括严重流感病毒的毒株。

不同的是,在流感病毒上,激活位点是在一种叫作血凝素的蛋白上,而非刺突蛋白。 

审慎看待激活位点的作用

究竟Furin激活位点是否能够让新冠病毒更易于传播,另一些研究人员则持谨慎态度,认为不应夸大其作用。

对此,得克萨斯大学奥斯汀分校的结构生物学家Jason McLellan说,“不知道它是否起到重要作用。”

他与合作者关于新冠状病毒结构的分析2月20日发表在《科学》杂志上。

其他科学家则对将流感病毒的激活位点与新型冠状病毒的Furin激活位点进行比较持谨慎态度。

澳大利亚悉尼新南威尔士大学病毒学家Peter White说,流感病毒表面的血凝素蛋白与冠状病毒的刺突蛋白既不相似,也不相关。

芝加哥伊利诺伊大学病毒学家Lijun Rong说,1918年的西班牙流感大流行是有记录以来最致命的流感大流行,但该流感病毒甚至没有Furin激活位点。

Whittaker说,尚需在细胞或动物模型中进行研究,以测试激活位点的功能。“冠状病毒难以预测,好的假设也往往被证明是错误的。”

他的团队目前正在测试移除或修改该位点如何影响刺突蛋白的功能。

瞄准靶点 开发疗法

目前,李华研究组正在研究能够阻止furin的分子,这可能是一种潜在治疗方法。

但由于疫情的影响,住在学校的李华是研究组里唯一能够进入实验室的人,这让他们的研究进展得很慢。

McLellan在得克萨斯州的研究组发现的另一个特征也许可以解释为什么新冠病毒能够如此感染人细胞。

他们的实验表明,这种突刺蛋白与人体细胞上的一种受体——血管紧张素转换酶2 (ACE2)结合的紧密程度至少是SARS病毒中突刺蛋白的十倍。

“了解病毒的传播是控制和未来预防的关键。”华盛顿大学的结构病毒学家David Veesler说。

2月20日在发表于生物医学预印服务器bioRxiv的文章中,Veesler和团队也发现该受体是疫苗或疗法的另一个潜在目标。

例如,阻断该受体的药物可能会使冠状病毒更难进入细胞。 

新冠病毒在全球的感染人数已接近10万人,比严重急性呼吸系统综合征(SARS)冠状病毒更易传人。

目前,感染新冠病毒的人数已是感染SARS病毒的十倍多。

那么,是什么让新冠病毒如此容易人传人呢?全球科学家正在竞相揭开这一谜底。

3月6日发表于《自然》的一篇文章就这一问题采访了国内外的科学家。

他们中很多人表示,新冠病毒表面的一种蛋白质或许在其中发挥重要作用,这为药物阻断该病原体提供了潜在的靶点。

不过,研究人员表示,现在确定其作用还为时过早。

《中国科学报》记者对其中的主要观点和相关科研进展进行了梳理。

不一样的刺突侵入

在感染人细胞时,冠状病毒会利用一种“刺突”蛋白与人体细胞膜结合,这一过程由特定的细胞酶激活。

对新冠病毒的基因组分析显示,它的刺突蛋白不同于其他冠状病毒近亲,其刺突蛋白上有一个位点是由一种叫作弗林(Furin)的宿主细胞酶激活的。

华中科技大学结构生物学家李华说,这很重要。

研究发现Furin存在于肺、肝脏和小肠等很多人体组织,这意味着新冠病毒有可能攻击多个器官。

这一发现可以解释在新冠病毒感染者身上观察到的一些症状,如肝功能衰竭。

2月23日,李华与合作者在预印本服务器ChinaXiv上发表了一份病毒遗传分析报告。

他们表示,与此相对,SARS以及其他与新冠病毒同属的冠状病毒则没有Furin激活位点。

纽约康奈尔大学病毒学家Gary Whittaker表示,Furin激活位点“使病毒侵入细胞的方式与SARS非常不同,可能会影响病毒的稳定性,从而影响传播”。

其团队2月18日在bioRxiv上发表了另一篇关于冠状病毒刺突蛋白的结构分析。

若干其他研究小组也确定了新冠病毒的这一激活位点,会使它更有效地在人际传播。

他们指出,这些位点也存在于其他容易在人与人之间传播的病毒中,包括严重流感病毒的毒株。

不同的是,在流感病毒上,激活位点是在一种叫作血凝素的蛋白上,而非刺突蛋白。 

审慎看待激活位点的作用

究竟Furin激活位点是否能够让新冠病毒更易于传播,另一些研究人员则持谨慎态度,认为不应夸大其作用。

对此,得克萨斯大学奥斯汀分校的结构生物学家Jason McLellan说,“不知道它是否起到重要作用。”

他与合作者关于新冠状病毒结构的分析2月20日发表在《科学》杂志上。

其他科学家则对将流感病毒的激活位点与新型冠状病毒的Furin激活位点进行比较持谨慎态度。

澳大利亚悉尼新南威尔士大学病毒学家Peter White说,流感病毒表面的血凝素蛋白与冠状病毒的刺突蛋白既不相似,也不相关。

芝加哥伊利诺伊大学病毒学家Lijun Rong说,1918年的西班牙流感大流行是有记录以来最致命的流感大流行,但该流感病毒甚至没有Furin激活位点。

Whittaker说,尚需在细胞或动物模型中进行研究,以测试激活位点的功能。“冠状病毒难以预测,好的假设也往往被证明是错误的。”

他的团队目前正在测试移除或修改该位点如何影响刺突蛋白的功能。

瞄准靶点 开发疗法

目前,李华研究组正在研究能够阻止furin的分子,这可能是一种潜在治疗方法。

但由于疫情的影响,住在学校的李华是研究组里唯一能够进入实验室的人,这让他们的研究进展得很慢。

McLellan在得克萨斯州的研究组发现的另一个特征也许可以解释为什么新冠病毒能够如此感染人细胞。

他们的实验表明,这种突刺蛋白与人体细胞上的一种受体——血管紧张素转换酶2 (ACE2)结合的紧密程度至少是SARS病毒中突刺蛋白的十倍。

“了解病毒的传播是控制和未来预防的关键。”华盛顿大学的结构病毒学家David Veesler说。

2月20日在发表于生物医学预印服务器bioRxiv的文章中,Veesler和团队也发现该受体是疫苗或疗法的另一个潜在目标。

例如,阻断该受体的药物可能会使冠状病毒更难进入细胞。 

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